新闻动态

当前位置: 网站首页 >> 动态 >> 新闻动态 >> 正文

吴姗等揭示生长素极性运输机制!冷冻电镜平台助力其结构解析

发布日期:2022-08-03    作者:杨虹等     来源:     点击:

8月2日,湖北大学生命科学学院、省部共建生物催化与酶工程国家重点实验室吴姗教授团队与浙江大学医学院郭江涛教授团队、杨帆教授团队合作,在国际重要学术期刊Nature在线发表题为“Structures and mechanisms of the Arabidopsis auxin transporter PIN3”(拟南芥生长素转运蛋白PIN3的结构和机制)的研究论文。该研究报道了拟南芥PIN3(AtPIN3)在apo状态、生长素吲哚乙酸IAA结合状态和NPA结合状态下的3个高分辨率冷冻电镜结构,为理解PIN介导生长素转运和NPA抑制生长素极性运输的分子机制提供了结构基础,进而为靶向该转运体的创新农药研发打下基础。湖北大学为通讯单位。

研究人员通过单颗粒冷冻电镜技术,解析了3个AtPIN3高分辨率电镜结构,明确了底物IAA和抑制剂NPA与AtPIN3的结合模式。这项工作不仅阐明了人们长久以来期待的PIN介导生长素转运的分子机制,而且将有助于进行作物改良,指导新型PIN抑制剂的开发。这些抑制剂既可作为生长素极性运输机理研究的工具,也可作为农业除草剂,具有广泛的应用前景。

湖北大学与浙江大学为本文共同通讯单位,郭江涛教授、吴姗教授和杨帆教授为共同通讯作者,浙江大学医学院博士后苏楠楠、博士生竺爱琴和湖北大学生命科学学院博士生陶鑫为共同第一作者,参与这项工作的还有湖北大学生命科学学院马立新教授等。

.  湖北大学研究团队主要成员合影。左起:陶鑫、马立新、吴姗

据悉,吴姗教授于2019年1月入职湖北大学,负责冷冻电镜平台的建设工作。其课题组博士生陶鑫等人利用学校冷冻电镜平台的相关设备,收集了3546张冷冻电镜图像、约3百万个单颗粒,解析了AtPIN3apo和AtPIN3NPA的三维结构,分辨率达到2.62Å


湖北大学冷冻电镜平台2021年7月9日通过技术验收并投入正式运行。目前,平台技术人员对研究生开设了冷冻电镜实践课程,面向校内外师生用户开展了多场技术培训,参训人员超过200人次;解析的高分辨结构多达80个,其中非标准样品获得的最高分辨率达到2.15Å,膜蛋白解析的最高分辨率为2.33Å。

图.  平台搭建时间进程


湖北大学冷冻电镜平台相关设备已上线开放共享系统,校内外科研单位均可联系开展科研测试与合作。


论文链接:https://www.nature.com/articles/s41586-022-05142-w


上一条:校领导到实设处调研指导工作

下一条:校领导暑期巡查走访实验室

关闭